Introducción
Todas las células requieren energía que proviene de el ATP, requiere esto para llevar a cabo diferentes reacciones químicas vitales.El ATP es sintetizado por fosforilación, donde un fosfato es agregado a un ADP; para que ésto se lleve a cabo, se necesitan protones que pasan por unas enzimas llamadas ATPasas, se encuentran en la membrana, cuando entra un protón, gira generando ATP. La conversión biológica de energía química da diferentes ATP`s, la respiración aerobia da 36 moléculas de ATP, la glucólisis da 2; por lo que se puede resumir en que hay diferentes tipos de ATPasas; la tipo F, de la cual hay 3 versiones: la eucariótica, la del cloroplasto y la de la bacteria; la tipo V o de la vacuola, que giran en "reversa" y que tambien hay tres versiones de ella: la eucariotica, la bacterial y la de las arqueas. Todas las ATPasas mantienen su forma y arquitectura, donde los motores R0 y R1 están conectados, uno para la transmision de un par de electrones y el otro para girar.
Diferentes combustibles para diferentes motores
Todas las ATPasas rotatorias funcionan con 2 tipos de combustibles: El R1 funciona con ATP, mientras que el R0 funciona con protones o iones de sodio.
R1, El motor impulsado por ATP.
El motor R1 consiste en 3 pares de nucleótidos unidos catalíticamente y un nucleótido unido. Durante la hidrólisis del ATP, el nucleótido unido (no cataliticamente) sufre cambios e hidroliza el ATP en ADP y un fosfato inorgánico, y toma de nuevo un ATP; cada que esto sucede la ATPasa gira; cabe señalar que esta función esta inhibida o controlada por proteínas. En un complejo de síntesis de ATP (R0 y R1, como generador químico) la secuencia de nucleótidos unidos y la dirección de rotación es reversa.
R0, el motor rotatorio impulsado por protones.
En la síntesis de ATP (con el R1 como generador químico) la rotación esta controlada por el potencial electroquimicoque regula el flujo de protones junto con el R0; así el R0 necesita ser más poderoso que el R1 para sintetizar 3 moléculas de ATP por revolución. En general, todos los motores R0 consisten de un anillo de motor hidrofobico que conservan protones unidos a residuos y protones solos.
Las Turbinas.
El anillo del motor presenta variaciones dependiendo la especie y los sub tipos de ATPasa (de 8 o 15 protomeros). La síntesis de ATP de tipo F consiste de simples ganchos helicoidales en la membrana que abarcan los anillos.
La terminal hélice N es completamente hidrofobico y son líneas de fosfolipidos impenetrables de protones cargados. La terminal hélice C de cada rotor contiene carboxilatos residuales con carga negativa, esto ha mostrado que estos residuos son esenciales para que los protones puedan pasar.
Los ATPasas de tipo V consisten en 2 hélices que están involucrados con la duplicación de genes pero un residuo es mutado.
Los ATPasas de tipo A tienen mucha variedad de subunidades desde el tipo F como ganchos solos hasta 13 ganchos fusionados.
Un motor eléctrico gradual de electrones.
Explicando el modelo que interpreta el movimiento de los protones en el rotor, los protones entrarán por el medio canal que da al medio electropositivo para unirse con el residuo de carboxilato (negativo).
El protón entrara a la ATPasa para que el rotor pueda girar ,el residuo de carboxilato se neutraliza por la unión con el protón, mientras que en el segundo canal el protón se disocia otro protón que estaba unido al carboxilato para irse al área más alcalina (el otro lado de la membrana) regresando la electronagatividad al carboxilato.
La arginina en el centro del rotor en la membrana tiene una carga positiva que atrae y captura unidades, éstas cargas favorecen la fluctuación térmica, provocando que el rotor gire.
Los protones que entran en el segundo canal van a competir por la carga negativa del residuo, provocando la continua rotación del rotor.
Motor estiquiometrico: los radios de lo engranes.
Todos sabemos que el rotor R1 tiene exactamente 3 protómeros, mientras que el rotor R0 de diferentes organismos pueden tener un amplio número de ellos (8-15 protómeros); como los rotores son capaces de transportar un sólo protón, la importancia del tamaño del radio del complejo es muy grande, tiene una influencia grande en el modo y dirección de operación de este.
Si el radio del rotor es grande, será capaz de producir protones más fuertes para la producción de 3 moléculas de ATP.
En resumen: mientras el radio de un rotor R1 es más grande, es más poderoso.
Si el radio del rotor es muy lento, el gradiente con el que funciona la ATPasa no proveerá suficiente energía para sintetizar 3 moléculas de ATP, entonces, el
motor R1 toma el ATP de nuevo el complejo estará saturado y no podrán subir más protones.
Esto es exactamente lo que sucede con la ATPasa de tipoV, si uno de los residuos de carboxilato es borrado durante la revolución de la ATPasa y el diámetro de ella es grande, habrá poca fuerza de protones.
Es entonces que podemos decir que el diámetro de un anillo de la ATPasa es un factor importante para el metabolismo de una célula.
El súper engrane mitocondrial de tipo F.
Interesantemente, los vertebrados tienen el más bajo número de protómeros en su ATPasa, en el que sólo pueden entrar 8 protones, ésti quiere decir que sólo 8 protones son capaces de sintetizar 3 moléculas de ATP, es como un rompecabezas, la explicación es simple: las mitocondrias tienen un sofisticado sistema de respiración.
Una tomografía ha mostrado que las crestas de la Mitocondria están formadas por sintetizadores de ATP (complejo 1) y al lado de ello esta el complejo 2, que es el que se encarga de alimentar el espacio alcalino con protones: estos complejos juntos forman un super-complejo. El otro complejo respiratorio es responsable de alimentar el espacio inter-membranal con protones, que se acumulan en la cresta formando un potencial electro químico grande; como una súper carga que permite que la síntesis de ATP funcione con muy poca concentración de protones.
Como en diferentes modelos de los engranes de tipo V, los ángulos de desplazamiento de la síntesis de dimeros mitocondrial dependen de la especie. Como el ángulo de desplazamiento determina el ángulo de la cresta en la mitocondria (que obliga al potencial electro químico a pasar a través de la membrana). La dimerización de la síntesis mitocondrial de tipo F puede también proveer anclaje adicional para reducir la rotación del monómero a través de la membrana contrarrestando la rotación de los tallos centrales (aunque esto no ha sido comprobado).
Lubricación del engrane: Desajuste simétrico y grasas.
En algunos motores rotatorios más conocidos, el número de protones translocados no es integral y provoca un desajuste simétrico entre el motor R1 y el R0 (esto se presenta en la ATPasa de tipo F), donde diez protómeros en el R0 son relacionados con tres dímeros catalíticos en el R1. Este desajuste es porque la energía mínima en el R0 nunca va ser la misma en el R1, esto como resultado del sistema que toma le energía de la rotación del rotor.
Los rotores R0 de diferentes especies no funcional sólo con diferentes combustibles, también necesitan "lubricantes" para funcionar bien, esta función corre a cargo de fosfolipidos; estos fosfolipidos no son de gran contenido en la mitocondria, se sugiere que estos fosfolipidos son por la filtración que hace la membrana. Aunque no se conoce específicamente la función de estos fosfolipidos se cree que facilita la rotación de los rotores en relación con la membrana y que también puede estabilizar las proteínas conformadas en la
membrana. En resumen, la relación de los fosfolipidos con las proteínas como membrana influye mucho en la estructura y función de ella.
El Tallo Central: El Eje
La forma general del tallo central esta en toda la ATPasa, siendo una estructura asimétrica que forma una "manivela", que activa o puede ser activada según la forma de funcionamiento. En la hidrólisis, el tallo central es como el eje del un motor de combustión. En el caso de las ATPasas, la rotación del R0 provoca el bombeo de los cationes al gradiente donde estaban; este eje esta formado de dos a tres subunidades y conectadas a la turbina, que juntos son la base donde la rotación es pasada o traspasada a los engranes (el eje funciona como una barra de torsión que almacena energía elástica, tal como la suspensión de un automóvil).
La energía elástica almacenada puede ser compensada por protones que son bombeados por un tercero por parte del R1, permitiendo pequeños pasos en el R0 por un paso largo en el R1.
Frenos y Trinquetes por el motor R1.
Las ATPasas rotatorias de las bacterias están inmersas en funciones reguladoras dentro del tallo central, esto puede modular las funciones de la enzima, el sitio de unión de las subunidades permite el cambio del modo de bombeo de los protones si las concentraciones de ATP son altas, pero previene la hidrólisis de ella si es baja. Que también permite la reposición de gradientes de protones que a la vez controlan el motor flagelar de la bacteria si no hay escasez de ATP. Si los niveles de ATP son bajos, un cambio ocurre que intercala los nucleótidos con las subunidades (previniendo la hidrólisis, pero permitiendo aún la síntesis). La síntesis de ATP de tipo F nunca va a funcionar de reversa y estarán involucrados en tallos centrales que previene los cambios en las unidades reguladoras y las proteínas que intercalan las subunidades (estas proteínas están influenciadas por el pH).
Tallos periféricos: Andamios, Barras de Torsión y Barras de Presión.
Los tallos periféricos son los elementos más divergentes en todas las ATPasas junto con la composición por sus subunidades y secuencias, indican que pueden ser importantes en la función de los complejos. Su función principal es prevenir la rotación entre los componentes del estator (parte fija) de los R1 y R0 y que el tallo central y el anillo del rotor sean capaces de girar para que cumplan sus funciones.El número de tallos periféricos en el
complejo ha sido reconocido como el contraste de la
clasificación de las ATPasas; los tipo F contienen uno, los tipo A contienen dos y el tipo V (de eucariontes) contiene tres. Las bobinas enroscadas están formadas por un elipse enroscado en torno a otro.El enroscamos yo es leído por repeticiones en la secuencia de muchos motores de proteínas incluyendo en tallo central. Las repeticiones refieren a siete residuos periódicos naturales en la secuencia y son posicionado a de la "a" a la "f", de los cuales 4 no son polares. Las
comparaciones de las estructuras nos revelan que la forma general de los tallos periféricos están conservados a pesar de la falta en la secuencia. Ellos juntos forman estructuras que pueden ser divididas en 2 partes: un motor R1 dominante globular hacia el motor R0. La rosca es leída por secuencias repetidas que dan flexibilidad a la estructura en tres dimensiones.
Ensamblando la ATPasa desde sus elementos mecánicos.
El modelo más preciso de la ATPasa de tipo F obtenido por un microscopio electrónico es que la bobina mitocondrial se acomodan como estructuras cristalinas; estos cristales de las bobinas en los tallos periféricos requieren una flexión (como los tallos periféricos de tipo A). Esto sugiere que los dos complejos tienen propiedades dinámicas similares, que son importantes en los cambios durante la catálisis. Esto da razones suficientes para pensar el cruce de los tallos entre las subunidades y tal vez también entre los dineros de la mitocondria de tipo F.
Como las ATPasas de tipo F sólo tienen un tallo periférico, los elementos de la estructura de tipo A tienen dos que son conectadas en sus bases por la terminal N formando una unidad de estator. Las ATPasa de tipo V tiene 3 tallos periféricos que firman una red triangular que son conectados por su base: uno formado por un apéndice iónico, y las otras por una unidad única del tipo V; la regulación de la ATPasa de tipo V es logrado por procesos de disociación, donde el motor V1 de desengancha de el V0 para evitar la hidrólisis de ATP; esta disociación de logra por la proteína RAVE que interactua con el conector de los motores y se desensamblan.
Esto aumenta la evidencia de que las ATPasa rotatorias son estructuras altamente dinámicas y que sus elementos (desde el tallo central hasta las turbinas) soportan un grado de flexibilidad. Esta dinámica da razones para pensar que del cruce de diferentes partes del complejo y que el
canal ión del R0 sabrá qué nucleotido unido domina en el R1 a distancia y viceversa.
Conclusiones.
Las máquinas moleculares tiene mucho parecido con las máquinas echas por el hombre, sin embargo, las analogías mantienen un punto, que no hay un buen entendimiento de las grandes partes . Lo que es evidente es que estos motores fueron evolucionando muchos millones de años hasta ahora, que tiene un funcionamiento muy eficiente, El conocimiento del funcionamiento mil exilar de estas unidades no son suficientes para mantener nuestra curiosidad calmada, pero tendrá muchas implicaciones en la fisiología humana (incluyendo los desórdenes mitocondriales, bioenergéticos y procesos de envejecimiento); también tiene un gran impacto en la nano-ingeniería y otras rama.
Alastair G. Stewart, Meghna Sobti, Richard P. Harvey y Daniela Stock.
Landes Bioscience.
2013
tienes un punto extra poor esta lectura
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